АвтоАвтоматизацияАрхитектураАстрономияАудитБиологияБухгалтерияВоенное делоГенетикаГеографияГеологияГосударствоДомДругоеЖурналистика и СМИИзобретательствоИностранные языкиИнформатикаИскусствоИсторияКомпьютерыКулинарияКультураЛексикологияЛитератураЛогикаМаркетингМатематикаМашиностроениеМедицинаМенеджментМеталлы и СваркаМеханикаМузыкаНаселениеОбразованиеОхрана безопасности жизниОхрана ТрудаПедагогикаПолитикаПравоПриборостроениеПрограммированиеПроизводствоПромышленностьПсихологияРадиоРегилияСвязьСоциологияСпортСтандартизацияСтроительствоТехнологииТорговляТуризмФизикаФизиологияФилософияФинансыХимияХозяйствоЦеннообразованиеЧерчениеЭкологияЭконометрикаЭкономикаЭлектроникаЮриспунденкция

Аммиак –токсическое для организма соединение

Читайте также:
  1. D. Физиологическое состояние организма, которое обусловлено характером питания
  2. Алгоритм действий медсестры при развитии обессоливания организма на фоне холеры
  3. Алгоритм обоснования энергетической ценности и нутриентного состава рациона питания на основе определения физиологической потребности организма в энергии и пищевых веществах.
  4. АММИАК, ЕГО СТРОЕНИЕ, СПОСОБЫ ПОЛУЧЕНИЯ И СВОЙСТВА.
  5. Аммиака
  6. Анатомо-физиологические особенности детского организма.
  7. Анатомо-физиологические особенности женского организма в различные возрастные периоды.
  8. Б) поддержания высокого уровня работоспособности организма
  9. Борьба организма с гипотермией в воде возможна только за счет снижения теплопроводности и увеличения теплообразования в результате более интенсивного обмена веществ.
  10. В зависимости от целевой установки организма его функции могут быть основными и вспомогательными.
  11. В обмене веществ различают две направленности процессов по отношению к структурам организма: ассимиляцию или анаболизм и диссимиляцию или катаболизм.

Глутаматдегидрогеназа занимает центральное место в обмене азота в клетке.

Большинство трансаминаз используют в качестве акцептора аминогруппы a- кетоглутарат и образуют глутаминовую кислоту. Окислительное дезаминирование этой кислоты с образованием a- кетоглутарата и аммиака катализируется широко распространенной в тканях глутаматдегидрогеназой. Она представляет олигомерный фермент с молекулярной массой 312 кД, состоящий из 6 субъединиц, которые при определенных условиях (под влиянием НАД+ илиГТФ) способны к диссоциации с потерей глутамат дегидрогеназной активности, обладает высокой активностью, локализована в митохондриях и может использовать в качестве кофермента НАД или НАДФ. Работой этого фермента завершается непрямое качестве кофермента НАД или НАДФ. Работой этого фермента завершается непрямое дезаминирование многих аминокислот и аммиак, высвобождаемый в этой реакции, протекающей в печени, используется для синтеза мочевины.

Глутаматдегидрогеназа –аллостерический фермент и ее активность тщательно регулируется. Аллостерическими ингибиторами фермента являются АТФ, ГТФ и НАДН+Н+, а активатором является АДФ. Этот фермент катализирует и обратную реакцию, обеспечивая аминирование a-кетоглутаровой кислоты свободным аммиаком, что важно в механизмах обезвреживания аммиака и позволяет использовать азот аммиака для синтеза аминокислот.

Аммиак –токсическое для организма соединение.

 
 

Клинические наблюдения показывают, что у больных с нарушением функций печени и/или развившимся коллатеральным кровообращением в области печени (портакавальные анастомозы) после приема богатой белками продуктов и повышения поступления аммиака из кишечника начинают проявляться симптомы аммиачной интоксикации. Это выражается в форме специфического дрожания (тремора), нечленораздельной речи, ухудшения зрения, а в

. Механизм глутаминсинтетазной реакции

 

тяжелых случаях к развитию коматозного состояния. Лечебные мероприятия при этом направлены на уменьшение уровня аммиака в крови. В нормальных условиях уровень аммиака в крови не превышает 200мкг/л, хотя процессы дезаминирования протекают во всех тканях. Такой низкий уровень поддерживается благодаря локальному связыванию аммиака в каждой клетке. Этому служат две реакции. Одна из них – восстановительное аминирование a-кетоглутарата представляет реакцию обратную уже упомянутой выше реакции, катализируемой глутаматдегидрогеназой.. Роль донора водородов в этой реакции выполняет НАДФН. (Глутаматдегидрогеназа не обладает выраженной специфичностью к коферменту, что характерно для других никотинамидзависимых дегидрогеназ). Вторая реакция – образование глутамина, катализируется глутаминсинтетазой.

Реакция протекает в цитозоле клеток всех тканей, но особенно высокой активностью характеризуется ткань мозга, где эта реакция является основной при связывании аммиака и поэтому в случае повышения уровня аммиака в циркулирующей крови, когда возможности глутаминсинтетазы мозга исчерпываются, для обезвреживания привлекается глутаматдегирогеназная реакция. Это сопряжено с «утечкой» a-кетоглутарата из цикла трикарбоновых кислот и ослаблением активности последнего, что приводит с ухудшению энергоснабжения нервных клеток и рассматривается как одна из причин аммонийной интоксикации.

Высокой глутаминсинтетазной активностью отличаются и мышцы. Глутаминсинтетаза характеризуется низкими значениями Км для аммиака, что позволяет ей активно выполнять свою функцию при низких концентрациях аммиака. У глутамина много функций:

· Во всех тканях глутамин является донором азота для синтеза важных молекул, в частности, для пуринового и пиримидинового синтеза.

· Является нетоксичной формой транспорта аммиака из разных тканей к клеткам печени, где он превращается в мочевину.

· В кишечнике служит источником энергии для энтероцитов.

· В почках участвует в поддержании кислотно-щелочного равновесия. Гидролиз амидной группы в боковой цепи глутамина глутаминазой позволяет связывать протоны. Это особенно важно в условиях метаболического ацидоза.

Глутамин может стать источником свободного аммиака благодаря глутаминазе – ферменту, который катализирует гидролиз амидной связи глутамина.


1 | 2 | 3 | 4 |

Поиск по сайту:



Все материалы представленные на сайте исключительно с целью ознакомления читателями и не преследуют коммерческих целей или нарушение авторских прав. Студалл.Орг (0.004 сек.)