АвтоАвтоматизацияАрхитектураАстрономияАудитБиологияБухгалтерияВоенное делоГенетикаГеографияГеологияГосударствоДомДругоеЖурналистика и СМИИзобретательствоИностранные языкиИнформатикаИскусствоИсторияКомпьютерыКулинарияКультураЛексикологияЛитератураЛогикаМаркетингМатематикаМашиностроениеМедицинаМенеджментМеталлы и СваркаМеханикаМузыкаНаселениеОбразованиеОхрана безопасности жизниОхрана ТрудаПедагогикаПолитикаПравоПриборостроениеПрограммированиеПроизводствоПромышленностьПсихологияРадиоРегилияСвязьСоциологияСпортСтандартизацияСтроительствоТехнологииТорговляТуризмФизикаФизиологияФилософияФинансыХимияХозяйствоЦеннообразованиеЧерчениеЭкологияЭконометрикаЭкономикаЭлектроникаЮриспунденкция

Протеїнази

Читайте также:
  1. Гідролази.
  2. Методичні рекомендації до вивчення теми

Протеїнази залежно від механізму їх дії на внутрішні пептидні зв'язки в білковій молекулі ділять на 4 підпідкласа:

1) серинові протеїнази, що несуть в активному центрі радикали сер і гіс, що забезпечують здійснення каталітичної дії; представниками їх є:

§ хімотрипсин і трипсин, що виділяються підшлунковою залозою,

§ субтилізин, що продукується бактеріями, і др.;

2) тіолові (цистеїнові) протеїнази, що мають в активному центрі залишок цис; до їх числа належать:

§ папаїн з латексу динного дерева Carica papaya,

§ фіцин з латексу фікуса,

§ бромелаїн з соку ствола ананаса,

§ катепсин В — внутріклітинний фермент хребетних та ін.;

3) кислі (карбоксильні) протеїнази, що мають оптимум рН нижче 5 і містять радикали дикарбонових амінокислот в активному центрі; сюди відносять:

§ пепсин, що виділяється слизовою оболонкою шлунку,

§ катепсин D, що характеризується внутріклітинною локалізацією,

§ ряд кислих протеїназ, що продукуються різноманітними мікроорганізмами;

4) металопротеїнази, каталітична дія яких залежить від присутності іонів металів (Са2+, Zn2+) в активному центрі; прикладами їх можуть служити:

§ колагеназа,

§ ряд протеїназ мікробного походження (термолізин, компонент пронази і ін.).

Пепсин, трипсин і хімотрипсин виділяються залізистими клітинами у вигляді неактивних проферментів — зимогенів: пепсиногену, трипсиногену і хімотрипсиногену, оскільки їх активні центри заблоковані фрагментами поліпептидного ланцюга, після гідролітичного відщеплення яких фермент набуває активності.

Дуже важливою особливістю протеїназ є вибірковий (селективний) характер їх дії на пептидні зв'язки в білковій молекулі. Так:

§ пепсин вибірково прискорює гідроліз пептидних зв'язків, утворених аміногрупою фенілаланіну, тирозину або лейцину;

Міститься в слизовій оболонці шлунку; кристалічний препарат має дуже високу активність: 1 г пепсину за 2 год. розкладає 50 кг звареного білку яйця та створожує 100.000 л молока. В організмі знаходиться у вигляді пепсиногену, вивільняється під впливом соляної кислоти.

§ трипсин — прискорює гідроліз пептидних зв'язків, утворених карбоксильною групою аргініну або лізину;

Міститься у соці підшлункової залози. В організмі знаходиться у вигляді трипсиногену. Вивільняється під впливом ентерокінази.

§ хімотрипсин — прискорює гідроліз пептидних зв'язків, утворених карбоксильною групою тирозину або фенілаланіну;

Міститься в підшлунковій залозі. Трипсин і хімотрипсин розщеплюють білки загиблих клітин, що утворюють гній.

§ ренін - розщеплює пептидні зв’язки між фенілаланіном та метіоніном в казеїні.

Міститься в четвертому відділі шлунку теляти (сичузі), називається сичужним ферментом. Застосовується для створожування молока у виробництві сиру шляхом перетворення розчиненного білка казеїногену в нерозчинний осад казеїнату кальцію. 1 г реніну створожує 4.550 л молока;

§ папаїн — прискорює гідроліз пептидних зв'язків, утворених аргініном, лізином і фенілаланіном.

Рослинний протеолітичний фермент. Отримують у вигляді сухого порошку з соку плодів динного дерева (Carica papaya). Міститься також в дріжджах.

Активується сульфгідрильними сполуками. Особливу роль відіграє при цьому відновлений глутатіон. Він передає водень до окисленої форми ферменту, і, відновлюючи його, переводить у активний стан, що негативно впливає на зберігання дріжджів.

Відновлений глутатіон підвищує протеолітичну активність дріжджів, прискорюючи процес їх автолізу і зменшуючи цим їх термін зберігання. Для попередження цього необхідно перевести глутатіон в окислену форму.

 

В результаті дії певної протеїнази індивідуальний білок розщеплюється завжди на строго обмежене число пептидів. Це знаходить практичне використання при визначенні первинної структури білків і має величезне значення для регуляції обміну речовин, оскільки багато продуктів селективного гідролізу білків мають високу біологічну активність: саме цим шляхом з проферментів виникають ферменти, з попередників гормонів — гормони і тому подібне.

Причина вибіркової дії протеїназ полягає в тому, що радикал амінокислоти, по сусідству з якою гідролізується пептидний зв'язок, служить для утворення фермент-субстратного комплексу.

 


1 | 2 | 3 | 4 | 5 | 6 | 7 | 8 | 9 | 10 | 11 | 12 | 13 | 14 | 15 | 16 | 17 | 18 | 19 | 20 |

Поиск по сайту:



Все материалы представленные на сайте исключительно с целью ознакомления читателями и не преследуют коммерческих целей или нарушение авторских прав. Студалл.Орг (0.004 сек.)