|
|||||||
АвтоАвтоматизацияАрхитектураАстрономияАудитБиологияБухгалтерияВоенное делоГенетикаГеографияГеологияГосударствоДомДругоеЖурналистика и СМИИзобретательствоИностранные языкиИнформатикаИскусствоИсторияКомпьютерыКулинарияКультураЛексикологияЛитератураЛогикаМаркетингМатематикаМашиностроениеМедицинаМенеджментМеталлы и СваркаМеханикаМузыкаНаселениеОбразованиеОхрана безопасности жизниОхрана ТрудаПедагогикаПолитикаПравоПриборостроениеПрограммированиеПроизводствоПромышленностьПсихологияРадиоРегилияСвязьСоциологияСпортСтандартизацияСтроительствоТехнологииТорговляТуризмФизикаФизиологияФилософияФинансыХимияХозяйствоЦеннообразованиеЧерчениеЭкологияЭконометрикаЭкономикаЭлектроникаЮриспунденкция |
Кислотно-основные свойстваПо кислотно-основным свойствам аминокислоты разделяют на три группы. Нейтральные аминокислоты не содержат в радикале R дополнительных кислотных или основных центров, способных к ионизации в водной среде. В кислой среде они существуют в виде однозарядного катиона и являются двухосновными кислотами по Бренстеду. Как видно на примере аланина, изоэлектрическая точка у нейтральных аминокислот не равна 7, а лежит в интервале 5,5 – 6,3. pI=1/2(2,34+9,69)=6,01 Основные аминокислоты содержат в радикале R дополнительный основный центр. К ним относятся лизин, гистидин и аргинин. В кислой среде они существуют в виде дикатиона и являются трехосновными кислотами. Изоэлектрическая точка основных аминокислот, как видно на примере лизина, лежит в области рН выше 7. pI= 1/2(9,0+10,05)=9,74 Кислые аминокислоты содержат в радикале R дополнительный кислотный центр. К ним относятся аспаргиновая и глутаминовая кислоты. В кислой среде они существуют в виде катиона и являются трехосновными кислотами. Изоэлектрическая точка этих аминокислот лежит в области рН много ниже 7. pI= 1/2(2,09+3,86)=2,77 Тирозин и цистеин содержат в боковых радикалах слабые кислотные центры, способные к ионизации при высоких значениях рН. Важное значение имеет тот факт, что при физиологическом значении рН (~7) ни одна аминокислота не находится в изоэлектрической точке. В организме все аминокислоты ионизированы, что обеспечивает им хорошую растворимость в воде. Различие в кислотно-основных свойствах используется для разделения аминокислот методом электрофореза и ионообменной хроматографии. При данном значении рН разные аминокислоты могут иметь разный по величине и знаку электрический заряд. Например, при рН6 лизин имеет заряд +1 и движется к катоду, аспаргиновая кислота имеет заряд –1 и перемещается к аноду, а аланин находится в изоэлектрической точке и не перемещается в электрическом поле. Таким образом при рН6 они могут быть разделены с помощью электрофореза. Для разделения аминокислот методом ионообменной хроматографии используют катионообменные смолы (сульфированный полистирол). Процесс ведут в кислой среде, когда аминокислоты находятся катионной форме. Скорость продвижения аминокислот по хроматографической колонке зависит от силы их электростатических и гидрофобных взаимодействий со смолой. Наиболее прочно связываются со смолой основные аминокислоты, имеющие наибольший положительный заряд, наименее прочно – кислые аминокислоты. Наибольшим гидрофобным связыванием со смолой обладают аминокислоты с неполярными боковыми радикалами, особенно ароматическими. Таким образом, порядок элюирования аминокислот следующий. Легче других элюируются кислые аминокислоты (Asp и Glu), следом за ними идут аминокислоты, содержащие полярные неионогенные группы (Ser, Thr, Asn, Gln), затем из колонки вымываются аминокислоты с неполярными боковыми радикалами (Phe, Trp, Ile и др.) и в последнюю очередь элюируются основные аминокислоты (His, Lys, Arg). 3.4. Реакции аминокислот in vivo Восстановительное аминирование – метод синтеза a -аминокислот из a -оксокислот при участии кофермента НАД Н в качестве восстанавливающего реагента. Трасаминирование – основной путь биосинтеза аминокислот. При трансаминировании происходит взаимообмен двух функциональных групп – аминной и карбонильной между аминокислотой и кетокилотой. При этом нужная для организма аминокислота 1 синтезируется из аминокислоты 2, имеющейся в клетках в избыточном коичестве. Реакция осуществляется при участии ферментов трансаминаз и кофермента пиридоксальфосфата. Содержащий альдегидную группу пиридоксальфосфат служит переносчиком аминогруппы в виде основания Шиффа. Декарбоксилирование Аминокислоты декарбоксилируются под действием ферментов декарбоксилаз при участи кофермента пиридоксальфосфата. При этом образуются биогенные амины. Биогенные амины обладают ярко выраженной биологической активностью. Важнейшими из них являются - коламин (предшественник в синтезе холина и нейромедиатора ацетилхолина), гистамин (обеспечивает аллергические реакции организма), g -аминомасляная кислота (нейромедиатор), адреналин (гормон надпочечников, нейромедиатор) Дезаминирование Неокислительное дезаминирование происходит путем отщепления аммиака под действием ферментов с образованием a,b -непредельных кислот. Окислительное дезаминирование происходит при участии ферментов оксидаз и кофермента НАД+, который выступает в качестве окислителя. В результате выделяется аммиак и образуется соответствующая кетокислота. С помощью реакций дезаминирования снижается избыток аминокислот в организме. Поиск по сайту: |
Все материалы представленные на сайте исключительно с целью ознакомления читателями и не преследуют коммерческих целей или нарушение авторских прав. Студалл.Орг (0.003 сек.) |